%0 Journal Article %T تغییرات فیزیکوشیمیایی ایزوله پروتئین آب پنیر پس از واسرشته شدن، آبکافت آنزیمی و درهم تنیدن %J مهندسی بیوسیستم ایران %I پردیس کشاورزی و منابع طبیعی دانشگاه تهران %Z 2008-4803 %A نوربخش, هیمن %A امام جمعه, زهرا %D 2020 %\ 01/21/2020 %V 50 %N 4 %P 873-881 %! تغییرات فیزیکوشیمیایی ایزوله پروتئین آب پنیر پس از واسرشته شدن، آبکافت آنزیمی و درهم تنیدن %K ترانس گلوتامیناز %K پپسین %K توان پاداکسیدانی %K اندازه ذره %R 10.22059/ijbse.2019.279788.665185 %X در مطالعه اخیر، خصوصیات فیزیکوشیمیایی ایزوله پروتئین آب پنیر و ترکیبات حاصله از آن شامل پروتئین آب پنیر واسرشت، پروتئین آب پنیر درهم تنیده، آبکافت پروتئین آب پنیر و آبکافت پروتئین آب پنیر درهم تنیده مورد بررسی قرار گرفت. آبکافت آنزیمی و فرآیند در هم تنیدن به ترتیب توسط آنزیم پپسین (30 دقیقه در دمای 37 درجه­ سلسیوس) و آنزیم ترانس­گلوتامیناز (20 ساعت در دمای 50 درجه سلسیوس) انجام پذیرفت. نتایج بدست آمده نشان داد پروتئین آب پنیر واسرشته شده توسط حرارت متوسط اندازه کمتر (44 نانومتر) و پتانسیل زتا (19‒) بیشتری نسبت به پروتئین بکر داشته است. ایجاد اتصالات عرضی توسط ترانس گلوتامیناز نیز شدت جمعیت مولکول­های با متوسط اندازه بیشتر را در هر دو نمونه پروتئین واسرشت و آبکافت شده کاهش داده است. همچنین قدرت پاداکسیدانی آبکافت پروتئین آب پنیر در طی در هم­تنیدن و افزایش طول زنجیره پپتیدی از 398/0 به 519/0 افزایش پیدا کرده بود. نتایج طیف سنجی فروسرخ تبدیل فوریه نشان داد که درهم تنیدن آنزیمی به دلیل تشکیل باندهای جدید C‒N بین کربن آلفا لیزین و گروه آمین نوع اول گلوتامین، محل پیک مربوطه را در هر دو نمونه پروتئین آب پنیر درهم­تنیده و آبکافت پروتئینی درهم­تنیده جابه­جا کرده است. %U https://ijbse.ut.ac.ir/article_71962_f96dc1a982ce3244c0a98d85e20d5771.pdf